核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶

酶的种类

核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶/加氧酶（Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase，Rubisco）是一种酶(EC 4.1.1.39)，以拟南芥为例，其总分子量约为550kD，由8个大亚基和8个小亚基组成，是光合作用中决定碳同化速率的关键酶，同时也是植物光呼吸的关键酶。

基本介绍

以拟南芥为例，Rubisco酶含有：8个由质体编码的大亚基和8个由核编码的小亚基，其中，大亚基的分子量平均在55 kDa左右，因为其含量丰富，在免疫印迹分析时，可用丽春红染色的大亚基条带作为内参蛋白质进行分析，相较于微管蛋白等其他内参蛋白质，无需使用抗体就可以被观测；小亚基则有四种异构体（RbcS1A，RbcS1B，RbcS2B，RbcS3B），分子量平均在23 kDa左右。其在光合作用中具有重要的作用，它可以利用太阳能将空气中的二氧化碳固定起来，形成碳水化合物，以维持植物体的生命，当然这也是动物的能量来源。

分子结构

16条多肽链构成一个酶分子。植物和藻类的Rubisco 具有大而复杂的结构，其包括一大一小两条蛋白链各 8 个拷贝。许多酶都形成相似的对称复合体。通常，不同链之间的相互作用被用以在变构效应中调控酶的活性。然而 Rubisco 活性位点各自独立运作，似乎就像岩石一样死板。实际上，光合细菌的 Rubisco 比植物的要小些，其仅仅包含两条链，但同样能行使催化功能。那么，为什么植物的 Rubisco 要如此大而复杂？这可能要归因于植物 Rubisco 发挥功能时所处的拥挤的环境。通过将许多多肽链包装成紧密的复合体，蛋白可以减少被自身周围的水分弄湿的表面面积。这可以让更多的多肽链、更多的活性位点被包裹在相同的空间。

Rubisco的活性位点位于一个镁离子的周围。镁离子上面是一个与Rubisco 催化产物相似的小的糖分子，底部为蛋白链的一段短的延伸片段。实际上， Rubisco 蛋白链是完全缠绕这些分子的。镁离子被三个氨基酸紧紧托住，其中包括一个具有特异修饰形式的赖氨酸（链接离子和蛋白的键以向下的黄色线条表示）。一个额外的二氧化碳分子，镁离子下方的大球体紧紧的附在弯曲的赖氨酸侧链末端。在植物细胞中，这个作为催化剂的二氧化碳分子与碳固定反应中的二氧化碳分子不同。其在白天与Rubisco 结合，开启 Rubisco 的活性；到了晚上便离开，关闭 Rubisco 的活性。镁离子裸露的位点既可以与带有两个氧原子的 1.5 二磷酸核酮糖结合，也可以与将要加在糖链上的二氧化碳分子结合。

生物学意义

1,5-二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶在生物学上有重要的意义，因为它所催化的反应是无机态的碳进入生物圈的主要途径。1,5-二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶是植物叶片中含量最丰富的蛋白质，也可能是地球上含量最多的蛋白质。鉴于它对生物圈的重要性，人们正在努力改进自然界中的1,5-二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶的功能。

作用途径

Rubisco核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶是光合作用C3碳反应中重要的羧化酶，也是光呼吸中不可缺少的加氧酶。它在光合作用中卡尔文循环里催化第一个主要的碳固定反应，将大气中游离的二氧化碳转化为生物体内储能分子，比如蔗糖分子。1,5-二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶可以催化1,5-二磷酸核酮糖与二氧化碳的羧化反应或与氧气的氧化反应。同时RuBisCO也能使RuBP进入光呼吸途径。同时，它的活性也由光照影响，在暗处，Rubisco的活性受到抑制，这也是为什么在黑暗时，碳反应难以进行的原因。

Rubisco在叶绿体基质中催化CO2与RuBP即1,5-二磷酸核酮糖结合生成2分子3-磷酸甘油酸，进而发生一系列反应，将ATP中的化学能转化到葡萄糖中。

核酮糖二磷酸羧化酶在植物机体代谢过程中居于中心地位，但它却是效率奇低的操作员。典型的酶分子1秒钟可催化1000个底物分子，但Rubisco每秒钟仅固定3分子CO2。植物细胞为弥补低效的缺陷而产生大量的Rubisco。此酶约占总叶绿蛋白的50%。已知生物圈里植物占优势，因此Rubisco是世界上最丰富的酶。不仅如此，Rubisco也奇缺专一性。在肌红蛋白等氧结合蛋白中，CO2由于体积稍大而易被排除。与氧结合蛋白的高度专一性恰恰相反，在Rubisco中，由于O2和CO2分子在形式和化学特性上的相似性，O2分子能顺利结合到CO2结合位点上。此时，羧化酶就会把O2分子连到糖链上，形成错误的氧化产物。因此，为纠正Rubisco非专一性引起的错误反应，植物细胞必须采取一系列高代价的补救措施，这就间接影响了Rubisco的催化效率。

种类

Rubisco有4种形式。

第一种形式

是Rubisco中最常见的形式，存在于所有能进行光合作用的真核生物体、蓝细菌以及光养和化能自养的变形菌中。它是由八个大亚基和八个小亚基组成的十六聚体蛋白。

第二种形式

由2-8个大亚基组成的，经检测，此种形式存在于鞭毛藻类、光养的和化能自养细菌中。

第三种形式

存在于一些古细菌中(Tabita et al., 2008)。但是在古细菌中存在的编码Rubisco的基因并不能证明卡尔文循环的存在，因为在这一循环中的其他酶也是必须的。

第四种形式

是与Rubisco相似的蛋白，但是没有催化活性。

关联条目

RCA（Rubisco活化酶）