脱氨基作用

生物学术语

脱氨基作用是细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。

脱氨基作用有氧化脱氨，转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以联合脱氨基最为重要。氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。现在认为，至少在动物体内，大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸。

氧化脱氨基作用是指氨基酸在脱氨基时伴有氧化（脱氢）过程。

催化氧化脱氨基的酶有氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。　　L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+（或NADP+）为辅酶的不需氧脱氢酶，其在体内分布广（除肌肉组织外）、活性强，能催化L-谷氨酸氧化脱氨，生成α-酮戊二酸。

L-谷氨酸脱氢酶的催化反应是可逆的。当谷氨酸浓度高时，则向分解方向进行。由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸，因此不是体内理想的脱氨基过程。

氨基转移作用在各组织细胞普遍存在。催化转氨基作用的酶，称为氨基转移酶或简称转氨酶。它的作用是使氨基酸的α-氨基转移至另一α-酮酸的羰基上。

氨基转移酶的辅酶是吡哆胺磷酸和吡哆醛磷酸，它们作为氨基传递体而起作用

氨基转移作用也是可逆反应，除个别几个氨基酸如赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外，其他氨基酸都可参与氨基的转移作用。只要体内存在相应的酮酸，就可合成某种氨基酸，这是体内合成非必需氨基酸的主要途径。　　丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷丙转氨酶（GPT），又称丙氨酸转氨酶（ALT））和天冬氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷草转氨酶（GOT）、又称天冬氨酸转氨酶（AST））两种酶很重要。

健康成人各组织中GOT和GPT活性

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组织名称　　　　　　GOT　　　　　　　　　　　GPT

单位/每克湿组织　　　　　单位/每克湿组织

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心　　脏　　　　　156000　　　　　　　　　　7100

肝　　脏　　　　　142000　　　　　　　　　　44000

骨骼肌　　　　　99000　　　　　　　　　　 4800

肾　　脏　　　　　91000　　　　　　　　　　 19000

胰　　腺　　　　　28000　　　　　　　　　　 2000

脾　　脏　　　　　14000　　　　　　　　　　 1200

肺　　脏　　　　　10000　　　　　　　　　　 700

血　　清　　　　　20　　　　　　　　　　　　16

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氨基转移作用只是将一个氨基酸的氨基转移到另一酮酸上生成氨基酸，并没有真正脱去氨基。各种氨基酸都可将氨基转移到α-酮戊二酸生成谷氨酸。谷氨酸脱氢酶活性强，分布广（除肌肉组织外），因此在体内脱氨基作用，主要是通过联合脱氨[基]作用来实现的。　　由于谷氨酸脱氢酶在肌肉组织中含量很低活性又弱，难于进行联合脱氨基作用。现已知在肌肉组织中，氨基酸与α-酮戊二酸经转氨基生成谷氨酸后，是通过嘌呤核苷酸循环过程脱去氨基，生成天冬氨酸，天冬氨酸与肌苷酸（又称次黄嘌呤核苷酸）反应生成腺苷酸基琥珀酸（又称腺苷酸代琥珀酸），后者经裂解为延胡索酸和腺嘌呤核苷酸，腺嘌呤核苷酸水解脱氨，又回到肌苷酸。延胡索酸则经苹果酸生成草酰乙酸。肌苷酸和草酰乙酸都可重新参与循环反应。

在生物体内，除上述主要脱氨基方式外，个别氨基酸还可通过其它脱氨基方式。如丝氨酸的脱水脱氨基作用，天冬氨酸直接脱氨基作用和半胱氨酸的脱硫化氢脱氨基作用等。

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